蛋白质组学与生物信息学杂志
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细菌丝氨酸蛋白酶：了解温度适应性的计算和统计方法

蒂拉克·拉杰 (Tilak Raj)、尼基尔·夏尔马 (Nikhil Sharma)、萨维特里 (Savitri) 和泰克·钱德·巴拉 (Tek Chand Bhalla)

蛋白酶属于水解酶类，其倾向于破坏将两个氨基酸连接在一起的化学键。胰凝乳蛋白酶是科学家在胰腺中发现的第一种丝氨酸蛋白酶，彻底改变了他们在生命系统中的研究及其在工业中的应用。用于分析和识别来自极端栖息地的生物体的蛋白酶的计算工具和技术为研究什么在顺序和结构上对极端 pH 或温度的影响提供了途径。考虑到这一点，丝氨酸蛋白酶的十六个氨基酸序列来自嗜温、嗜热、对超嗜热和嗜冷生物体进行了严格的分析，以确定其理化性质及其氨基酸的变化，这些变化使它们能够适应各种极端条件。理化性质及其分析表明，带负电的残基 (Asp+Glu) 对蛋白酶的稳定性具有显着的统计意义。丝氨酸蛋白酶的氨基酸序列的多重序列比对显示催化三联体（Asp-130；His-163和Ser-315）在所有四组中都是保守的。发现氨基酸 Ala (A)、Arg (R)、Asn (N)、Asp (D)、Cys (C)、Gly (G)、Phe (F)、Tyr (Y) 和 Val (V)具有统计显着性。与其对应物相比，嗜冷丝氨酸蛋白酶中的半胱氨酸（C）异常高。