物理化学与生物物理学杂志
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抽象的

底物和 ADP 未负载状态下大肠杆菌GroEL的晶体结构

西塔拉姆·米娜 (Sitaram Meena) 和阿杰·K·萨克塞纳 (Ajay K Saxena)

大肠杆菌GroEL 是 ATP 依赖性伴侣蛋白家族的成员，参与细胞质细菌蛋白的正确折叠。大肠杆菌GroEL 包含 14 个约 58.3 kD 的相同亚基，并排列为两个茎环。在当前的研究中，我们以 3.2-Å 的分辨率确定了大肠杆菌 GroEL 的 X 射线结构。GroEL 蛋白在重组结核分枝杆菌DprE1 蛋白在大肠杆菌中表达过程中共表达并与 DprE1 共纯化。GroEL-DprE1 复合物结晶，X 射线结构分析仅得出 GroEL 蛋白的电子密度，而没有得出 DrpE1 蛋白的电子密度。将我们的 GroEL 结构与之前的野生型 GroEL (PDB-1XCK)、DM-GroEL-(ATP)14 (PDB-1KP8) 和 GroEL-GroES-(ADP)7 (PDB-1PF9) 结构进行比较，得出以下差异： i) 参与变构信号传导的七聚环之间的相互作用，(ii) 七聚环内的相互作用，(iii) 参与底物结合的顶端结构域的 H 和 I 螺旋，以及 (iv) 参与信号传导途径的残基。这些结果表明，我们的 GroEL 结构可能处于不同的状态，这发生在卸载底物和 ADP 后的蛋白质折叠周期中。