蛋白质组学与生物信息学杂志
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抽象的

基于氨基酸序列分析和基于结构的序列比对检测β-三叶折叠蛋白的折叠位点

桐冈卓也、Panyavut Aumpuchin 和菊池武

蛋白质 3D 结构（包括其折叠机制）的信息由其氨基酸序列编码。众所周知，β-三叶蛋白具有显着的三维结构特性，即没有明显疏水性堆积的伪三重对称性。研究如何在蛋白质的氨基酸序列中编码形成这种拓扑的折叠机制的信息是很有趣的。在本研究中，对 26 个 β-三叶蛋白的序列进行基于残基间平均距离统计和疏水残基保守性的分析，以确定初始折叠的重要位点。结果与原生 3D 结构进行比较。保守的疏水残基是通过基于 3D 结构的多重序列比对来定义的。已证实保守的疏水残基总是位于β链中。特别是，根据基于残基间平均距离统计的分析，β-链 5 和 6 对于初始折叠非常重要。这些结果与迄今为止获得的一些 β-三叶蛋白折叠的实验数据非常吻合。还证实，本研究中定义的保守疏水残基总体上有助于在 β-三叶蛋白中形成疏水包装。在来自不同超家族的 26 个 β-三叶蛋白中几乎总是观察到 12 个保守的疏水残基对形成包装。我们阐明了 β-链 5 和 6 中的保守疏水残基如何促进 β-三叶蛋白折叠的初始阶段。