国际标准期刊号: 2155-9899
格雷戈里·李
为了寻找癌细胞表达的免疫球蛋白的功能作用,使用 RP215 单克隆抗体作为独特的探针研究了癌性免疫球蛋白与人血清蛋白或蛋白片段之间的分子相互作用。RP215 最初是针对 OC-3-VGH 卵巢癌细胞提取物生成的,并显示与主要位于免疫球蛋白重链可变区和癌细胞表达的其他表位(通常称为 CA215)的碳水化合物相关表位发生反应。CA215 和癌性免疫球蛋白 (cIgG) 是从培养的癌细胞的脱落培养基中亲和分离的。此外,通过使用纯化的CA215和cIgG作为各自的亲和配体,对血清蛋白或成分进行亲和分离并通过LCMS/MS方法进行分析。此类分析的结果表明,通过任一亲和柱纯化的分离人血清蛋白中多达 80-86% 是相同的。它们通常分为促癌和抗癌蛋白质成分。已知的癌性免疫球蛋白识别的癌前蛋白成分有C4结合蛋白α链、补体C3、补体因子H、血清转铁蛋白和玻连蛋白等。另一方面,间α-胰蛋白酶抑制剂重链4、安那斯特林、载脂蛋白 A1、纤维蛋白原 β 链和角蛋白 1 型细胞骨架 9 或自身免疫 IgG 被认为是来自人血清的抗癌蛋白。基于这些观察,推测癌性免疫球蛋白的双重功能作用。这项研究已经证明,癌性免疫球蛋白能够作为特异性结合蛋白样免疫球蛋白来捕获血清蛋白,从而促进癌细胞的生长。同时,它们可以中和人体循环中具有抗癌特性的物质。