蛋白质组学与生物信息学杂志
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抽象的

酶催化和生化反应的结果

皮奥特·米拉诺夫斯基、托马斯·J·卡特和乔治·F·韦伯

酶催化的研究传统上基于 Henri、Michaelis 和 Menten 定义的快速平衡条件。Briggs 和 Haldane 推导出的一般速率方程通过假设酶-底物复合物接近稳态水平提供了渐进的进展。然而，在原位，酶的运行可能远离平衡，因此传统酶动力学的理想化假设如果不坚持下去，酶就会成为决定反应结果的积极参与者。我们使用酶催化反应和底物活化的计算机模型来评估速率常数对单位时间产物产量的影响。分岔图中参数空间的映射显示了不稳定范围，之前和之后都有不同的稳定状态。为了测试这种现象是否可能发生在没有底物激活的酶中，我们还分析了描述一般酶催化作用的常微分方程。我们发现对节律性底物输入的稳定响应和限制循环，但没有混乱。我们根据理论计算和实验证实，在分叉反应（原位常见）中，一只臂中酶的存在或不存在会改变平衡。这些结果对酶加速化学反应平衡形成而不影响反应结果的范例提出了质疑。