蛋白质组学与生物信息学杂志
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蛋白质中串联亮氨酸丰富重复序列的螺旋参数和相关性

Purevjav Enkhbayar、Hiroki Miyashita、Robert H Kretsinger 和 Norio Matsushima

富含亮氨酸重复序列 (LRR) 存在于从病毒到真核生物的 20,000 多种蛋白质中。大多数LRR单元长20-30个残基，可分为高度保守片段和可变片段。八个类别已得到认可。2 至 62 个单元串联形成 LRR 结构。这些LRR的三级结构是螺旋状的，其中高度保守片段的β链平行堆叠。该螺旋由重复结构单元的超螺旋排列组成。我们称之为螺线管线圈。我们使用我们的程序 HELFIT 将螺旋参数分配给 114 种蛋白质的已知结构的 642 个 LRR。我们报告了这些参数及其与八类 LRR、LRR 中重复单元的数量、寡聚化以及 LRR 配体状态的相关性。八个 LRR 类别的螺旋参数经常相互重叠。然而，平行β链之间的恒定距离是LRR螺旋参数的主要决定因素。当重复数时，n，当 LRR 较小时，LRR 结构更加可变，并且由此推断，更加灵活。在 n ≥ 10 的 LRR 中，“RI 类”和“含半胱氨酸”类的 Δz（每个重复单元的增量）小于“SDS22 类”和“植物特异性”类，这差异主要归因于结构单元的差异。LRR 的螺旋参数明确描述了右手螺旋和左手螺旋、螺旋二聚体和子结构域（如果存在）。此外，螺旋参数灵敏地检测由蛋白质、蛋白质相互作用、糖基化和/或突变引起的结构变化。