蛋白质组学与生物信息学杂志
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2009 CTX - M 变体与药物和抑制剂的相互作用：分子建模和对接研究

沙兹·沙基尔和阿萨德·乌拉·汗

超广谱β-内酰胺酶 (ESBL) 是细菌产生的酶，可对新一代头孢菌素产生耐药性。CTX-M 酶已成为最流行的 ESBL。2009 CTX-M 变体与药物和抑制剂相互作用的氨基酸残基尚未报道。制备了 CTX-M-15（本研究）、CTX-M-53、CTX-M-71、CTX-M-82 和 CTX-M-89 的同源模型。模型的 Ramachandran-Z 分数分别为 -0.449、0.006、-0.103、-0.007 和 0.092。这些模型与靶药物（头孢噻肟、头孢他啶、头孢吡肟）和抑制剂（克拉维酸、舒巴坦、他唑巴坦）对接。bla CTX-M-15 标记是从临床大肠杆菌分离株的质粒 DNA 中通过 PCR 扩增得到的。通过微肉汤稀释法测试药物的最低抑菌浓度 (MIC)。E. 通过双盘协同试验，发现大肠杆菌 C600 细胞（含有克隆的 bla CTX-M-15）产生 ESBL 呈阳性。发现 bla CTX-M-15 标记可通过接合传播。Discovery Studio 对对接结构的分析表明，无论 CTX-M 型如何，头孢他啶都会与残基 A226、G227、L228、P229、A/T230、S231、W232、R285、T288、D289、G290 和 L/Y291 相互作用。此外，根据相互作用能，舒巴坦被发现与所研究的酶最有效地结合。该研究确定了对“CTX-M-药物”和“CTX-M-抑制剂”相互作用至关重要的氨基酸残基，这可能有助于持续寻找多功能 CTX-M-抑制剂。发现 bla CTX-M-15 标记可通过接合传播。Discovery Studio 对对接结构的分析表明，无论 CTX-M 型如何，头孢他啶都会与残基 A226、G227、L228、P229、A/T230、S231、W232、R285、T288、D289、G290 和 L/Y291 相互作用。此外，根据相互作用能，舒巴坦被发现与所研究的酶最有效地结合。该研究确定了对“CTX-M-药物”和“CTX-M-抑制剂”相互作用至关重要的氨基酸残基，这可能有助于持续寻找多功能 CTX-M-抑制剂。发现 bla CTX-M-15 标记可通过接合传播。Discovery Studio 对对接结构的分析表明，无论 CTX-M 型如何，头孢他啶都会与残基 A226、G227、L228、P229、A/T230、S231、W232、R285、T288、D289、G290 和 L/Y291 相互作用。此外，根据相互作用能，舒巴坦被发现与所研究的酶最有效地结合。该研究确定了对“CTX-M-药物”和“CTX-M-抑制剂”相互作用至关重要的氨基酸残基，这可能有助于持续寻找多功能 CTX-M-抑制剂。根据相互作用能，舒巴坦被发现与所研究的酶最有效地结合。该研究确定了对“CTX-M-药物”和“CTX-M-抑制剂”相互作用至关重要的氨基酸残基，这可能有助于持续寻找多功能 CTX-M-抑制剂。根据相互作用能，舒巴坦被发现与所研究的酶最有效地结合。该研究确定了对“CTX-M-药物”和“CTX-M-抑制剂”相互作用至关重要的氨基酸残基，这可能有助于持续寻找多功能 CTX-M-抑制剂。