国际标准期刊号: 2161-0398
Girich UV、Lazarev SS、Vyatchin IG、Matusovsky OS 和 Sheludko NS*
在这项工作中,细丝的主要蛋白质(肌动蛋白和原肌球蛋白)是从贻贝Crenomytilus gryanus的捕获肌中分离出来的和兔子的骨骼肌。兔肌动蛋白和原肌球蛋白以及贻贝原肌球蛋白是通过传统方法分离的,而不是“天然”贻贝肌动蛋白(从丙酮粉末中分离贻贝肌动蛋白是不可能的)。这些蛋白质用于以非杂交和杂交方式重建肌动蛋白+原肌球蛋白复合物。由兔肌动蛋白和原肌球蛋白重建的非混合复合物具有比贻贝蛋白复合物更高的比浓粘度,其中比浓粘度与特性粘度几乎无法区分。通过聚合-再聚合循环和凝胶过滤色谱法纯化其他兔和贻贝肌动蛋白。在纯化过程中,两种肌动蛋白的粘度都增加,并且它们之间的粘度差异减小。基于 SDS 电泳,除肌动蛋白外,我们在色谱级分中没有发现任何其他蛋白质。然而,获得的色谱级分在粘度和聚合速率方面具有显着差异。我们认为,这些特性是由于肌动蛋白制剂中存在“结束因子”(例如 β-肌动蛋白或 Cap Z)而引起的。获得的数据表明,“天然”肌动蛋白的分离伴随着未知或已知的共提取“结束因子”的量可能大于从兔子骨骼肌的丙酮粉末中获得的量。