细胞科学与治疗杂志
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核仁素将 Hsp72 转运至质膜，准备释放到微环境中

Appukuttan NR Pradeep、Alexzander Asea 和 Punit Kaur

目的：我们之前的研究表明，热应激通过一种独立于经典蛋白质转运途径的机制诱导细胞释放 Hsp72。然而，Hsp72（一种无领导蛋白）进入细胞外环境的确切机制仍不清楚。材料和方法：本研究旨在确定细胞内 Hsp72 运输和释放发生的机制。本研究中提供的数据表明使用蛋白质印迹和流式细胞术进行细胞内 Hsp72 运输。此外，通过凝胶内消化和 LC-MS/MS 鉴定了未知的膜结合蛋白。结果：我们证明，在细胞首次接受热休克处理后 60 分钟内，质膜结合的 Hsp72 脱落并重新分配到胞质区室中。通过用细胞松弛素 B 预处理细胞来抑制主动细胞转运，完全消除了 Hsp72 从质膜到细胞质的重新分布。质膜结合蛋白与 Hsp72 交联，然后进行蛋白质印迹分析和 LC-MS/MS 分析，揭示了至少 7 个与 Hsp72 相互作用的伙伴，包括核仁素、H​​sp90、gp96、CAP2、TLR2、4 和 7。核仁素-siRNA 完全抑制基线和热休克诱导的 Hsp72 释放。结论：总而言之，这项研究首次证明质膜充当 Hsp72 的储存库，并表明核仁素在 Hsp72 运输和释放中发挥重要作用。质膜结合蛋白与 Hsp72 交联，然后进行蛋白质印迹分析和 LC-MS/MS 分析，揭示了至少 7 个与 Hsp72 相互作用的伙伴，包括核仁素、H​​sp90、gp96、CAP2、TLR2、4 和 7。核仁素-siRNA 完全抑制基线和热休克诱导的 Hsp72 释放。结论：总而言之，这项研究首次证明质膜充当 Hsp72 的储存库，并表明核仁素在 Hsp72 运输和释放中发挥重要作用。质膜结合蛋白与 Hsp72 交联，然后进行蛋白质印迹分析和 LC-MS/MS 分析，揭示了至少 7 个与 Hsp72 相互作用的伙伴，包括核仁素、H​​sp90、gp96、CAP2、TLR2、4 和 7。核仁素-siRNA 完全抑制基线和热休克诱导的 Hsp72 释放。结论：总而言之，这项研究首次证明质膜充当 Hsp72 的储存库，并表明核仁素在 Hsp72 运输和释放中发挥重要作用。用核仁素-siRNA 转染细胞完全抑制基线和热休克诱导的 Hsp72 释放。结论：总而言之，这项研究首次证明质膜充当 Hsp72 的储存库，并表明核仁素在 Hsp72 运输和释放中发挥重要作用。用核仁素-siRNA 转染细胞完全抑制基线和热休克诱导的 Hsp72 释放。结论：总而言之，这项研究首次证明质膜充当 Hsp72 的储存库，并表明核仁素在 Hsp72 运输和释放中发挥重要作用。