蛋白质组学与生物信息学杂志
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抽象的

蛋白质相互作用网络。双指数模型

Piotr H. Pawlowski、Szymon Kaczanowski 和 Piotr Zielenkiewicz

酵母蛋白-蛋白相互作用节点度分布的正确理论描述对网络进行了研究，以处理通常提出的模型与现有数据之间观察到的差异。幂律或具有指数截止的广义幂律在很宽的度值范围内被证明是不准确的。所提出的指数衰减线性组合方法通过衰减常数谱精确表征分布，揭示了两个独立的参数域。通过使用 AIC 准则进行选定模型比较，成功验证了由此产生的节点度分布遵循通用双指数定律的假设。为此目的，使用了幽门螺杆菌、大肠杆菌、酿酒酵母、黑腹果蝇、线虫和拟南芥的 BIND 和 DIP 数据。观察到分布分量的大小随蛋白质组大小的线性变化，体现了蛋白质相互作用网络发展过程的进化稳定性。提出的蛋白质进化动力学模型考虑到两种假设的蛋白质类别，第一种具有相对较快的出现速率和较短的特征停留时间，第二种具有相反的特性，分析地描述了双指数模式的本质。该模型呈现了一种情况，其中进化保守的蛋白质由于特定的动力学条件而增加了它们的相互作用。因此，我们反对这样的观点：大多数此类相互作用具有生物学意义，因此相互作用组的较旧部分更加复杂。我们相信，我们的相互作用组结果支持斯图尔特·考夫曼（Stuart Kaufman）在他的著作《秩序的起源》中提出的假设，