国际标准期刊号: 2311-3278
图巴·纳兹·沙姆西、普里扬卡·森和萨达夫·法蒂玛
背景:蛋白酶在自然界中普遍存在,并且被发现在动物的食物消化、凝血控制、细胞凋亡和信号受体相互作用等生物功能中发挥着重要作用。
方法:通过样品浸泡、均质、硫酸铵沉淀、DEAE-纤维素柱离子交换层析纯化蛋白酶。使用Nα-苯甲酰基-DL-精氨酸-对硝基苯胺(BAPNA)作为显色底物测定蛋白酶的活性。对温度稳定性、pH 曲线以及各种抑制剂对酶活性的影响进行了生化表征。
结果:我们从 Cicer arientum(绿色鹰嘴豆种子)中纯化出约 23 kDa 的胰蛋白酶样蛋白酶。该蛋白酶在广泛的 pH 和温度范围内表现出明显的稳定性。
结论:据我们所知,这是首次报道从该来源纯化具有胰蛋白酶样特性的蛋白酶。