物理化学与生物物理学杂志
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表面 FTIR 技术分析 H2O 环境中蛋白质/肽的构象

Joseph D Combs、Cuauhtemoc U Gonzalez 和成山王

参与生物系统中各种生化过程的蛋白质/肽含有红外（IR）主动振动。在蛋白质/肽的所有红外吸收带中，酰胺I带主要由主链酰胺键中羰基（C=O）的伸缩振动产生，对构象（如α-螺旋、β-折叠、蛋白质/肽中的非结构化构象等）。因此，酰胺I带已被用来监测生物样品（例如活细胞或组织）中蛋白质/肽的生物物理/生化行为。然而，通过使用具有毫米级光程长度的液体池进行直接透射测量，获得 H2O 溶液中蛋白质/肽的可重复红外光谱具有挑战性，由于 H2O 在 1620 cm-1 附近有强烈的红外吸收，与酰胺 I 波段重叠。因此，许多蛋白质/肽的红外光谱是在 D2O 中完成的，D2O 的红外吸收约为 1200 cm-1。由于D2O可能不是生物样品的有利溶剂，因此需要各种构象的酰胺I带的位置作为生物样品的参考。因此，已经开发了各种表面 FTIR 技术（例如红外反射吸收光谱或 IRRAS 和衰减全反射或 ATR）来获取 H2O 环境中蛋白质/肽的红外光谱，并在此进行了综述。需要各种构象的酰胺I带的位置作为生物样品的参考。因此，已经开发了各种表面 FTIR 技术（例如红外反射吸收光谱或 IRRAS 和衰减全反射或 ATR）来获取 H2O 环境中蛋白质/肽的红外光谱，并在此进行了综述。需要各种构象的酰胺I带的位置作为生物样品的参考。因此，已经开发了各种表面 FTIR 技术（例如红外反射吸收光谱或 IRRAS 和衰减全反射或 ATR）来获取 H2O 环境中蛋白质/肽的红外光谱，并在此进行了综述。